Действат ензимите пепсин и трипсин Ензимни препарати (пепсин, трипсин, панкреатин, лидаза, стрептолиаза и др.)
- 2. Хетеротрофни и автотрофни организми: разлики в храненето и източниците на енергия. катаболизъм и анаболизъм.
- 3. Мултимолекулни системи (метаболитни вериги, мембранни процеси, системи за биополимерен синтез, молекулярни регулаторни системи) като основни обекти на биохимичните изследвания.
- 4. Нива на структурна организация на живите. Биохимията като молекулярно ниво на изучаване на явленията на живота. Биохимия и медицина (медицинска биохимия).
- 5. Основни раздели и направления в биохимията: биоорганична химия, динамична и функционална биохимия, молекулярна биология.
- 6. История на изследването на протеините. Идеята за протеините като най-важен клас органични вещества и структурен и функционален компонент на човешкото тяло.
- 7. Аминокиселини, които изграждат протеините, тяхната структура и свойства. пептидна връзка. Първичната структура на протеините.
- 8. Зависимост на биологичните свойства на белтъците от първичната структура. Видова специфика на първичната структура на протеините (инсулини на различни животни).
- 9. Конформация на пептидните вериги в белтъците (вторични и третични структури). Слаби вътрешномолекулни взаимодействия в пептидната верига; дисулфидни връзки.
- 11. Домейн структура и нейната роля във функционирането на протеините. Отрови и лекарства като протеинови инхибитори.
- 12. Кватернерна структура на белтъците. Характеристики на структурата и функционирането на олигомерни протеини на примера на хем-съдържащ протеин - хемоглобин.
- 13. Лабилност на пространствената структура на белтъците и тяхната денатурация. Фактори, предизвикващи денатурация.
- 14. Шаперони - клас протеини, които предпазват други протеини от денатурация в клетъчни условия и улесняват образуването на тяхната естествена конформация.
- 15. Разнообразие от протеини. Глобуларни и фибриларни протеини, прости и сложни. Класификация на протеините според техните биологични функции и семейства: (серинови протеази, имуноглобулини).
- 17. Физични и химични свойства на белтъците. Молекулно тегло, размер и форма, разтворимост, йонизация, хидратация
- 18. Методи за изолиране на индивидуални протеини: утаяване със соли и органични разтворители, гел филтрация, електрофореза, йонообменна и афинитетна хроматография.
- 19. Методи за количествено определяне на протеини. Индивидуални особености на протеиновия състав на органите. Промени в протеиновия състав на органите по време на онтогенезата и заболяванията.
- 21. Класификация и номенклатура на ензимите. Изоензими. Единици за измерване на активността и количеството на ензимите.
- 22. Ензимни кофактори: метални йони и коензими. Коензимни функции на витамини (на примера на витамини B6, pp, B2).
- 23. Ензимни инхибитори. Обратимо и необратимо инхибиране. конкурентно инхибиране. Лекарства като ензимни инхибитори.
- 25. Регулиране на ензимната активност чрез фосфорилиране и дефосфорилиране. Участие на ензимите в провеждането на хормонални сигнали.
- 26. Разлики в ензимния състав на органите и тъканите. органоспецифични ензими. Промени в ензимите по време на развитието.
- 27. Промяна в активността на ензимите при заболявания. Наследствени ензимопатии. Произходът на кръвните ензими и значението на тяхното определяне при заболявания.
- 29. Метаболизъм: хранене, метаболизъм и отделяне на метаболитни продукти. Органични и минерални компоненти на храната. Основни и второстепенни компоненти.
- 30. Основни хранителни вещества: въглехидрати, мазнини, протеини, дневна нужда, храносмилане; частична взаимозаменяемост в храненето.
- 31. Основни компоненти на основните хранителни вещества. Есенциални аминокиселини; хранителна стойност на различни хранителни протеини. Линоловата киселина е есенциална мастна киселина.
- 32. История на откриването и изследването на витамините. Класификация на витамините. Функции на витамините.
- 34. Минерали в храната. Регионални патологии, свързани с дефицит на микроелементи в храната и водата.
- 35. Понятие за метаболизъм и метаболитни пътища. Ензими и метаболизъм. Концепцията за регулиране на метаболизма. Основни крайни продукти на човешкия метаболизъм
- 36. Изследване на цели организми, органи, тъканни участъци, хомогенати, субклетъчни структури и на молекулярно ниво
- 37. Ендергонични и екзергонични реакции в живата клетка. макроергични съединения. Примери.
- 39. Окислително фосфорилиране, p/o коефициент. Структурата на митохондриите и структурната организация на дихателната верига. Трансмембранен електрохимичен потенциал.
- 40. Регулиране на електротранспортната верига (дихателен контрол). Разединяване на тъканното дишане и окислителното фосфорилиране. Терморегулаторна функция на тъканното дишане
- 42. Образуване на токсични форми на кислород, механизмът на тяхното увреждащо действие върху клетките. Механизми за елиминиране на токсични кислородни видове.
- 43. Катаболизъм на основните хранителни вещества - въглехидрати, мазнини, протеини. Концепцията за специфични пътища на катаболизъм и общи пътища на катаболизъм.
- 44. Окислително декарбоксилиране на пирогроздена киселина. Последователността на реакциите. Структурата на пируватдекарбоксилазния комплекс.
- 45. Цикъл на лимонената киселина: последователност от реакции и характеристики на ензимите. Връзка между общите пътища на катаболизъм и веригата за пренос на електрони и протони.
- 46. Механизми за регулиране на цитратния цикъл. Анаболни функции на цикъла на лимонената киселина. Реакции, допълващи цитратния цикъл
- 47. Основни въглехидрати на животните, тяхното съдържание в тъканите, биологична роля. Основните въглехидрати в храната. Смилане на въглехидрати
- 49. Аеробното разграждане е основният път на катаболизъм на глюкозата при хора и други аеробни организми. Последователност на реакциите до образуване на пируват (аеробна гликолиза).
- 50. Разпределение и физиологично значение на аеробното разграждане на глюкозата. Използването на глюкоза за синтеза на мазнини в черния дроб и в мастната тъкан.
- 52. Биосинтеза на глюкоза (глюконеогенеза) от аминокиселини, глицерол и млечна киселина. Връзката между гликолизата в мускулите и глюконеогенезата в черния дроб (цикъл на Кори).
- 54. Свойства и разпределение на гликогена като резервен полизахарид. биосинтеза на гликоген. Мобилизиране на гликоген.
- 55. Характеристики на метаболизма на глюкозата в различни органи и клетки: еритроцити, мозък, мускули, мастна тъкан, черен дроб.
- 56. Идеята за структурата и функциите на въглехидратната част на гликолипидите и гликопротеините. Сиалови киселини
- 57. Наследствени нарушения на метаболизма на монозахаридите и дизахаридите: галактоземия, непоносимост към фруктоза и дизахариди. Гликогенози и агликогенози
- Глицералдехид-3-фосфат
- 58. Най-важните липиди на човешките тъкани. Резервни липиди (мазнини) и мембранни липиди (комплексни липиди). Мастни киселини на липидите в човешките тъкани.
- Състав на мастни киселини в човешката подкожна мастна тъкан
- 59. Основни хранителни фактори от липиден характер. Есенциални мастни киселини: ω-3- и ω-6-киселини като прекурсори за синтеза на ейкозаноиди.
- 60. Биосинтеза на мастни киселини, регулация на метаболизма на мастни киселини
- 61. Химия на реакциите на β-окисление на мастни киселини, обща енергия.
- 63. Хранителни мазнини и тяхното усвояване. Усвояване на продукти от храносмилането. Нарушаване на храносмилането и усвояването. Ресинтез на триацилглицероли в чревната стена.
- 64. Образуване на хиломикрони и транспорт на мазнини. Роля на апопротеините в хиломикроните. Липопротеинова липаза.
- 65. Биосинтеза на мазнини в черния дроб от въглехидрати. Структура и състав на транспортните кръвни липопротеини.
- 66. Отлагане и мобилизиране на мазнини в мастната тъкан. Регулиране на синтеза и мобилизирането на мазнини. Ролята на инсулина, глюкагона и адреналина.
- 67. Основни фосфолипиди и гликолипиди на човешките тъкани (глицерофосфолипиди, сфингофосфолипиди, гликоглицеролипиди, гликосфиголипиди). Идеята за биосинтезата и катаболизма на тези съединения.
- 68. Нарушаване на обмена на неутрални мазнини (затлъстяване), фосфолипиди и гликолипиди. Сфинголипидози
- Сфинголипиди, метаболизъм: сфинголипидозни заболявания, табл
- 69. Структура и биологични функции на ейкозаноидите. Биосинтеза на простагландини и левкотриени.
- 70. Холестеролът като прекурсор на редица други стероиди. Въведение в биосинтезата на холестерола. Напишете хода на реакциите до образуването на мевалонова киселина. Ролята на хидроксиметилглутарил-КоА редуктазата.
- 71. Синтез на жлъчни киселини от холестерол. Конюгиране на жлъчни киселини, първични и вторични жлъчни киселини. Отстраняване на жлъчни киселини и холестерол от тялото.
- 72.Lpnp и HDL - транспорт, форми на холестерола в кръвта, роля в метаболизма на холестерола. Хиперхолестеролемия. Биохимични основи за развитие на атеросклероза.
- 73. Механизъм на възникване на холелитиазата (холестеролни камъни). Използването на хенодезокеихолова киселина за лечение на холелитиаза.
- 75. Смилане на протеини. Протеинази - пепсин, трипсин, химотрипсин; проензими на протеиназите и механизми на превръщането им в ензими. Субстратна специфичност на протеиназите. Екзопептидази и ендопептидази.
- 76. Диагностична стойност на биохимичния анализ на стомашен и дуоденален сок. Дайте кратка характеристика на състава на тези сокове.
- 77. Панкреатични протеинази и панкреатит. Използването на протеиназни инхибитори за лечение на панкреатит.
- 78. Трансаминиране: аминотрансферази; коензимна функция на витамин B6. специфичност на аминотрансферазите.
- 80. Окислително дезаминиране на аминокиселини; глутамат дехидрогеназа. Индиректно дезаминиране на аминокиселини. биологично значение.
- 82. Бъбречна глутаминаза; образуване и отделяне на амониеви соли. Активиране на бъбречната глутаминаза при ацидоза.
- 83. Биосинтеза на урея. Връзка на орнитиновия цикъл с cts. Произход на азотните атоми на уреята. Нарушения на синтеза и екскрецията на урея. Хиперамонемия.
- 84. Обмяна на безазотни остатъци от аминокиселини. Гликогенни и кетогенни аминокиселини. Синтез на глюкоза от аминокиселини. Синтез на аминокиселини от глюкоза.
- 85. Трансметилиране. Метионин и s-аденозилметионин. Синтез на креатин, адреналин и фосфатидилхолини
- 86. ДНК метилиране. Концепцията за метилиране на чужди и лекарствени съединения.
- 88. Антивитамини с фолиева киселина. Механизъм на действие на сулфатните лекарства.
- 89. Метаболизъм на фенилаланин и тирозин. фенилкетонурия; биохимичен дефект, проява на заболяването, методи за профилактика, диагностика и лечение.
- 90. Алкаптонурия и албинизъм: биохимични дефекти, при които се развиват. Нарушаване на синтеза на допамин, паркинсонизъм.
- 91. Декарбоксилиране на аминокиселини. Структурата на биогенните амини (хистамин, серотонин, γ-аминомаслена киселина, катехоламини). Функции на биогенните амини.
- 92. Дезаминиране и хидроксилиране на биогенни амини (като реакции на неутрализация на тези съединения).
- 93. Нуклеинови киселини, химичен състав, структура. Първичната структура на ДНК и РНК, връзките, които образуват първичната структура
- 94. Вторична и третична структура на ДНК. Денатурация, ренативация на ДНК. Хибридизация, видови различия в първичната структура на ДНК.
- 95. РНК, химичен състав, нива на структурна организация. Видове РНК, функции. Структурата на рибозомата.
- 96. Строеж на хроматина и хромозомата
- 97. Разпадане на нуклеинови киселини. Нуклеази на храносмилателния тракт и тъканите. Разграждането на пуриновите нуклеотиди.
- 98. Идеята за биосинтезата на пуринови нуклеотиди; начални етапи на биосинтеза (от рибоза-5-фосфат до 5-фосфорибозиламин).
- 99. Инозинова киселина като прекурсор на аденилова и гуанилова киселини.
- 100. Идеята за разграждането и биосинтезата на пиримидиновите нуклеотиди.
- 101. Нарушения на метаболизма на нуклеотидите. подагра; алопуринол за лечение на подагра. Ксантинурия. Оротацидурия.
- 102. Биосинтеза на дезоксирибонуклеотиди. Използването на инхибитори на дезоксирибонуклеотидния синтез за лечение на злокачествени тумори.
- 104. Синтез на ДНК и фази на клетъчно делене. Ролята на циклините и циклин-зависимите протеинази в клетъчната прогресия през клетъчния цикъл.
- 105. Увреждане и възстановяване на ДНК. Ензими на комплекса за възстановяване на ДНК.
- 106. Биосинтеза на РНК. РНК полимераза. Концепцията за мозаечната структура на гените, първичен транскрипт, посттранскрипционна обработка.
- 107. Биологичен код, концепции, свойства на кода, колинеарност, терминиращи сигнали.
- 108. Ролята на транспортната РНК в биосинтезата на протеини. Биосинтеза на аминоацил-t-RNA. Субстратна специфичност на аминоацил-t-РНК синтетазите.
- 109. Последователността на събитията на рибозомата по време на сглобяването на полипептидната верига. Функциониране на полирибозомите. Посттранслационна обработка на протеини.
- 110. Адаптивна регулация на гените при про- и еукариоти. оперонна теория. Функциониране на оперони.
- 111. Концепцията за клетъчна диференциация. Промени в протеиновия състав на клетките по време на диференциация (на примера на протеиновия състав на полипептидните вериги на хемоглобина).
- 112. Молекулярни механизми на генетичната изменчивост. Молекулярни мутации: видове, честота, значение
- 113. Генетична хетерогенност. Полиморфизъм на протеини в човешката популация (варианти на хемоглобин, гликозилтрансфераза, групови специфични вещества и др.).
- 114. Биохимични основи за възникване и проявление на наследствени заболявания (разнообразие, разпространение).
- 115. Основни системи за междуклетъчна комуникация: ендокринна, паракринна, автокринна регулация.
- 116. Ролята на хормоните в системата за метаболитна регулация. Прицелни клетки и клетъчни хормонални рецептори
- 117. Механизми на предаване на хормонални сигнали към клетките.
- 118. Класификация на хормоните по химична структура и биологични функции
- 119. Структура, синтез и метаболизъм на йодтиронини. Влияние върху метаболизма. Промени в метаболизма при хипо- и хипертиреоидизъм. Причини и прояви на ендемична гуша.
- 120. Регулация на енергийния метаболизъм, ролята на инсулина и контринсуларните хормони в хомеостазата.
- 121. Промени в метаболизма при захарен диабет. Патогенезата на основните симптоми на захарен диабет.
- 122. Патогенеза на късните усложнения на захарния диабет (макро- и микроангиопатия, нефропатия, ретинопатия, катаракта). диабетна кома.
- 123. Регулиране на водно-солевия метаболизъм. Структура и функция на алдостерон и вазопресин
- 124. Ренин-ангиотензин-алдостеронова система. Биохимични механизми на бъбречна хипертония, оток, дехидратация.
- 125. Ролята на хормоните в регулацията на калциевата и фосфатната обмяна (паратхормон, калцитонин). Причини и прояви на хипо- и хиперпаратироидизъм.
- 126. Структура, биосинтеза и механизъм на действие на калцитриол. Причини и прояви на рахит
- 127. Структура и секреция на кортикостероиди. Промени в катаболизма при хипо- и хиперкортицизъм.
- 128. Регулиране чрез синтез на секрецията на хормони на принципа на обратната връзка.
- 129. Половите хормони: структура, влияние върху метаболизма и функциите на половите жлези, матката и млечните жлези.
- 130. Хормон на растежа, структура, функции.
- 131. Метаболизъм на ендогенни и чужди токсични вещества: реакции на микрозомално окисление и реакции на конюгация с глутатион, глюкуронова киселина, сярна киселина.
- 132. Металотионеин и неутрализация на йони на тежки метали. Протеини от топлинен шок.
- 133. Кислородна токсичност: образуване на реактивни кислородни видове (супероксиден анион, водороден пероксид, хидроксилен радикал).
- 135. Биотрансформация на лекарствени вещества. Ефектът на лекарствата върху ензимите, участващи в неутрализирането на ксенобиотици.
- 136. Основи на химичната канцерогенеза. Въведение в някои химически канцерогени: полициклични ароматни въглеводороди, ароматни амини, диоксиди, митоксини, нитрозамини.
- 137. Особености на развитието, структурата и метаболизма на еритроцитите.
- 138. Пренос на кислород и въглероден диоксид по кръвен път. Фетален хемоглобин (HbF) и неговото физиологично значение.
- 139. Полиморфни форми на човешки хемоглобини. Хемоглобинопатии. Анемична хипоксия
- 140. Биосинтеза на хема и нейното регулиране. Нарушения на синтеза тема. Порфирия.
- 141. Разпадане на хема. Неутрализиране на билирубина. Нарушения на метаболизма на билирубина-жълтеница: хемолитична, обструктивна, хепатоцелуларна. Жълтеница на новородени.
- 142. Диагностична стойност на определяне на билирубин и други жлъчни пигменти в кръвта и урината.
- 143. Обмяна на желязо: абсорбция, транспорт по кръвен път, отлагане. Нарушения на метаболизма на желязото: желязодефицитна анемия, хемохроматоза.
- 144. Основни белтъчни фракции на кръвната плазма и техните функции. Стойността на тяхното определение за диагностика на заболявания. Ензимодиагностика.
- 145. Система за кръвосъсирване. Етапи на образуване на фибринов съсирек. Вътрешни и външни пътища на коагулация и техните компоненти.
- 146. Принципи на образуване и последователност на функциониране на ензимни комплекси на прокоагулантния път. Ролята на витамин К в съсирването на кръвта.
- 147. Основни механизми на фибринолизата. Плазминогенни активатори като тромболитични средства. Основни антикоагуланти на кръвта: антитромбин III, макроглобулин, антиконвертин. Хемофилия.
- 148. Клинично значение на биохимичен кръвен тест.
- 149. Основни клетъчни мембрани и техните функции. Общи свойства на мембраните: течливост, напречна асиметрия, селективна пропускливост.
- 150. Липиден състав на мембраните (фосфолипиди, гликолипиди, холестерол). Ролята на липидите в образуването на липидния двуслой.
- 151. Мембранни протеини - интегрални, повърхностни, "закотвени". Значение на посттранслационните модификации при образуването на функционални мембранни протеини.
- 153. Трансмембранно предаване на сигнала. Участие на мембраните в активирането на вътреклетъчните регулаторни системи - аденилат циклаза и инозитол фосфат в предаването на хормонални сигнали.
- 154. Колаген: особености на аминокиселинния състав, първична и пространствена структура. Ролята на аскорбиновата киселина в хидроксилирането на пролин и лизин.
Смилане на протеини в стомаха
Стомашният сок е продукт на няколко вида клетки. Лигавичните (париетални) клетки на стените на стомаха образуват солна киселина, главните клетки секретират пепсиноген. Допълнителни и други клетки на епитела на стомаха отделят муцин-съдържаща слуз. Париеталните клетки също отделят гликопротеин в стомашната кухина, който се нарича "вътрешен фактор" (фактор на Касъл). Този протеин свързва "външния фактор" - витамин B 12, предотвратява неговото разрушаване и насърчава усвояването.
Образуване и роля на солната киселина . Основната храносмилателна функция на стомаха е, че смилането на протеина започва в него. Солната киселина играе важна роля в този процес. Протеините, влизащи в стомаха, стимулират отделянето хистамини групи протеинови хормони - гастриникоито от своя страна предизвикват секрецията на HCI и проензим – пепсиноген. Източникът на H + е H 2 CO 3, който се образува в париеталните клетки на стомаха от CO 2, дифундиращ от кръвта, и H 2 O под действието на ензима карбоанхидраза (карбонат дехидратаза):
з 2 O + CO 2 → З 2 ТАКА 3 → НСО 3 - + З +
Дисоциацията на H 2 CO 3 води до образуването на бикарбонат, който с участието на специални протеини се освобождава в плазмата в замяна на C1 - и H + йони, които навлизат в стомашния лумен чрез активен транспорт, катализиран от мембранна H + / K + -ATPase. В този случай концентрацията на протони в лумена на стомаха се увеличава 10 6 пъти. Cl йони - навлизат в лумена на стомаха през хлоридния канал. Концентрацията на HCl в стомашния сок може да достигне 0,16 М, поради което стойността на рН намалява до 1,0-2,0. Приемът на белтъчна храна често е придружен от отделяне на алкална урина поради секрецията на големи количества бикарбонат при образуването на HCl. Под действието на HCl настъпва денатурация на хранителни протеини, които не са претърпели топлинна обработка, което увеличава наличието на пептидни връзки за протеазите. HCl има бактерициден ефект и предотвратява проникването патогенни бактериив червата. В допълнение, солната киселина активира пепсиногена и създава оптимално pH за действието на пепсина.
Механизъм за активиране на пепсин . Под действието на гастрините в главните клетки на стомашните жлези се стимулира синтеза и секрецията на пепсиноген, неактивна форма на пепсин. Пепсиногенът е протеин с единична полипептидна верига. молекулно тегло 40 kD. Под действието на НС1 се превръща в активен пепсин (молекулно тегло 32,7 kD) с оптимално рН 1,0-2,5. По време на активирането, в резултат на частична протеолиза, 42 аминокиселинни остатъка се отцепват от N-края на молекулата на пепсиногена, които съдържат почти всички положително заредени аминокиселини, присъстващи в пепсиногена. По този начин в активния пепсин преобладават отрицателно заредените аминокиселини, които участват в конформационните пренареждания на молекулата и образуването на активния център. Образуваните под действието на НС1 активни пепсинови молекули бързо активират останалите пепсиногенни молекули (автокатализа). Пепсинът основно хидролизира пептидните връзки в протеините, образувани от ароматни аминокиселини (фенилаланин, триптофан, тирозин) и малко по-бавно - образувани от левцин и дикарбоксилни аминокиселини. Пепсинът е ендопептидаза, следователно в резултат на неговото действие в стомаха се образуват по-къси пептиди, но не и свободни аминокиселини.
Разграждане на протеини в червата .
Стомашното съдържимо (химус) по време на храносмилането навлиза в дванадесетопръстника. Ниското рН на химуса предизвиква секрецията на протеиновия хормон секретин в червата, който навлиза в кръвта. Този хормон от своя страна стимулира секрецията на панкреатичен сок, съдържащ HCO 3 - от панкреаса в тънките черва, което води до неутрализиране на HCl стомашен соки инхибиране на пепсин. В резултат рН рязко се повишава от 1,5-2,0 до ~7,0. Навлизането на пептиди в тънките черва предизвиква секрецията на друг протеинов хормон - холецистокинин, който стимулира освобождаването на панкреатични ензими с оптимално рН 7,5-8,0. Под действието на панкреатичните ензими и чревните клетки, храносмилането на протеините е завършено.
Активиране на панкреатичните ензими В панкреаса се синтезират проензими на редица протеази: трипсиноген, химотрипсиноген, проеластаза, прокарбоксипептидази А и В. В червата те се превръщат чрез частична протеолиза в активните ензими трипсин, химотрипсин, еластаза и карбоксипептидази А и В.
Активиране на трипсиноген възниква под действието на ензима ентеропептидаза на чревния епител. Този ензим отцепва хексапептида Val-(Asp) 4-Lys от N-края на молекулата на трипсиногена. Промяната в конформацията на останалата част от полипептидната верига води до образуването на активен център и се образува активен трипсин. Последователността Val-(Asp) 4-Lys е присъща на повечето от известните трипсиногени в различни организми, от риби до хора.
Полученият трипсин активира химотрипсиногена , от които се получават няколко активни ензима (фиг. 9-3). Химотрипсиногенът се състои от единична полипептидна верига, съдържаща 245 аминокиселинни остатъка и пет дисулфидни моста. Под действието на трипсин пептидната връзка между 15-та и 16-та аминокиселина се разцепва, което води до образуването на активен π-химотрипсин. След това под действието на π-химотрипсин се отцепва дипептидът ser(14)-arg(15), което води до образуването на δ-химотрипсин. Разцепването на дипептида tre(147)-arg(148) завършва образуването на стабилна форма на активния ензим α-химотрипсин, който се състои от три полипептидни вериги, свързани с дисулфидни мостове. Останалите проензими на панкреатичните протеази (проеластаза и прокарбоксипептидаза А и В) също се активират от трипсин чрез частична протеолиза. В резултат на това се образуват активни ензими - еластаза и карбокси-пептидази А и В.
Специфика на действие на протеазите . Трипсинът преференциално хидролизира пептидните връзки, образувани от карбоксилни групи на аргинин и лизин. Химотрипсините са най-активни срещу пептидни връзки, образувани от карбоксилни групи на ароматни аминокиселини (Phen, Tyr, Tri). Карбоксипептидазите А и В са съдържащи цинк ензими, които разцепват С-терминалните аминокиселинни остатъци. Освен това карбоксипептидаза А разцепва главно аминокиселини, съдържащи ароматни или хидрофобни радикали, а карбоксипептидаза В - остатъци от аргинин и лизин. Последният етап от храносмилането - хидролизата на малки пептиди, протича под действието на ензимите аминопептидази и дипептидази, които се синтезират от клетките тънко червов активна форма.
Аминопептидази последователно отцепват N-терминалните аминокиселини на пептидната верига. Най-известният левцин аминопептидаза - Zn 2+ - или Mn 2+ -съдържащ ензим, въпреки името, има широка специфичност по отношение на N-терминалните аминокиселини.
Дипептидази разграждат дипептидите до аминокиселини, но не действат върху трипептидите.
В резултат на последователното действие на всички храносмилателни протеази повечето хранителни протеини се разграждат до свободни аминокиселини.
Екзопептидаза (екзопротеинази) - ензими, които хидролизират протеини чрез разцепване на аминокиселини от края на пептида: карбоксипептидази - от С-края, аминопептидази - от N-края, дипептидази разцепват дипептиди. Екзопептидазите се синтезират в клетките на тънките черва (аминопептидази, дипептидази) и в панкреаса (карбоксипептидаза). Тези ензими функционират вътреклетъчно в чревния епител, в малко количество, в лумена на червата.
Ендопептидаза (ендопротеинази) - протеолитични ензими (пепсин, трипсин, химотрипсин), които разцепват пептидните връзки на интрапептидната верига. С най-голяма скорост те хидролизират връзките, образувани от определени аминокиселини. Ендопептидазите се синтезират като ензими, които след това се активират чрез селективна протеолиза. По този начин клетките, секретиращи тези ензими, защитават собствените си протеини от разрушаване. От действието на ензимите клетъчната мембрана на животинските клетки също е защитена от повърхностния слой олигозахариди-гликокаликс, а в червата и стомаха от слой слуз.
Като неактивен прекурсор (проензим) трипсиноген. Трипсини от редица животни са получени в кристална форма (за първи път през 1932 г.). Молекулата на говежди трипсин (молекулно тегло около 24 kDa) се състои от 223 аминокиселинни остатъка, образуващи една полипептидна верига и съдържа 6 дисулфидни връзки. Изоелектричната точка на трипсина е 10,8, а оптималната каталитична активност е при pH 7,8-8,0.
Трипсините принадлежат към групата на сериновите протеази и съдържат серинови и хистидинови остатъци в активния център. Трипсините лесно се подлагат на самосмилане (автолиза), което води до замърсяване на трипсиновите препарати с неактивни продукти (промишлен препарат съдържа до 50% неактивни примеси). Трипсинови препарати с висока чистота се получават чрез хроматографски методи.
Физически свойства
Трипсинът е безцветно кристално вещество с точка на топене около 150.
Биологични свойства и функции
Основната функция е храносмилането. Катализира хидролизата на протеини и пептиди. Може да е в неактивно състояние под формата на трипсиноген. Той се активира, включително от чревния ензим ентеропептидаза, чрез разцепване на хексапептида. Той също така катализира хидролизата на естерни восъци. Оптимална каталитична активност - при 7,8-8. Активният център е от протеинова природа и се състои главно от серин и хистидин. Синтезира се като трипсиноген в панкреаса и се използва в червата на бозайници и риби. Преобразува други хидролазни проензими в активни ензими.
Приложение
Трипсинът се използва за производство на лекарства. Трипсиновите препарати имат противовъзпалителни и антиедематозни ефекти (с интравенозно и интрамускулна инжекция); способен селективно да разделя тъкани, които са претърпели некроза. В медицината трипсинът се използва за лечение на рани, изгаряния, тромбози, често в комбинация с други ензими и с антибиотици. Трипсинът е част от препаратите за системна ензимна терапия - Wobenzym, Phlogenzym.
Литература
- Нортроп Д., Куниц М., Хериот Р.Кристални ензими, транс. от англ., М., 1950;
- Мосолов В.В.. Протеолитични ензими, М., 1971.
- В. И. Стручков, А. В. Григорян, В. К. Гостищев, С. В. Лохвицки, Л. С. ТапинскиПротеолитични ензими в гнойна хирургия., М., 1970;
- Проблеми на медицинската ензимология” (под редакцията на С. Р. Мардашов). М., 1970;
- К. Н. ВеремеенкоПротеолитични ензими на панкреаса и тяхното използване в клиниката. Киев, 1967
- Системна ензимна терапия. Опит и перспективи / Изд. В И. Кулакова, В.А. Насонова, В.С. Савелиев.- Санкт Петербург: Интер-Медика. 2004. - 264 с.
- Тец В.В., Кноринг Г.Ю., Артеменко Н.К. и т.н.Влияние на екзогенни протеолитични ензими върху бактерии // Антибиотици и химиотерапия. - 2004. - Т. 49. - № 12. - С. 9–13.
- Полиензимни препарати в гнойна хирургия: Насоки / Изд. член-кореспондент RAMS N.A. Ефименко. - М., 2005. - 32 с.
Свързани ензими
"Най-близките роднини" на трипсина са трипсиноген, пепсин, химотрипсин. Анионни аналози на трипсин са открити при висши животни, докато неутрални аналози са открити при много животни и растения.
Промяна в хидролитичните свойства
Активността на трипсина се потиска от фосфорорганичните съединения, някои метали и редица високомолекулни протеинови вещества - инхибитори на трипсина, съдържащи се в тъканите на животни, растения и микроорганизми. Йоните 2+ , 2+ , 2+ , 2+ , 2+ повишават хидролитичната активност на трипсина.
Връзки
Ендопептидази: серинови протеази / серинови ендопептидази (EC 3.4.21) | |
---|---|
Храносмилателни ензими | Ентеропептидаза - трипсин- Химотрипсин - Еластаза (неутрофилна, панкреатична) |
Коагулация | фактори:Тромбин - Фактор VIIa - Фактор IXa - Фактор Xa - Фактор XIa - Фактор XIIa - Каликреин (PSA) фибринолиза:Плазмин - плазминогенен активатор (тъкан - урокиназа) |
Система на комплемента | Фактор B - Фактор D - Фактор I - MASP (MASP1, MASP2) - C3 конвертаза |
Други, имунна система: | Химаза - Гранзим - Триптаза - Протеиназа 3/Миелобластин |
От биотоксини: | Анкрод - Батроксобин |
Почивка | Акрозин - Пролил ендопептидаза - Проназа - Пропротеин конвертаза (1, 2) - Рилин - Субтилизин/Фурин - Стрептокиназа - S1P - Катепсин ( , ) |
Фондация Уикимедия. 2010 г.
Синоними:Вижте какво е "трипсин" в други речници:
- (Трипсин). Ендогенен протеолитичен ензим, който разрушава пептидните връзки в протеинова молекула. Той също така разцепва продукти от разграждането на протеини с високо молекулно тегло, полипептиди от пептонен тип, както и някои пептиди с ниско молекулно тегло, съдържащи ... ... Медицински речник
ТРИПСИН- TRIPSIN, ензим, който е част от панкреатичния сок, описан от Kiihne през 1867 г., принадлежи към групата на протеазите. Той разгражда протеини, протамини, пептони и полипептиди. В най-чист вид, без липаза и амилаза, получен по метода ... ... Голяма медицинска енциклопедия
ТРИПСИН- Трипсин. Имоти. Получава се от панкреаса на голям говеда. Представлява бял или бял с жълтеникав оттенък прах или пореста маса без мирис. Лесно разтворим във вода и изотоничен разтворнатриев хлорид; pH 0,2% водни растения ... Домашни ветеринарни лекарства
Панкреатичен ензим, който разтваря протеини. Речник чужди думивключени в руския език. Chudinov A.N., 1910. трипсин (гр. thrypsis втечняване) храносмилателен ензимсинтезиран в панкреаса под формата на неактивен ... ... Речник на чуждите думи на руския език
ТРИПСИН, храносмилателен ензим, секретиран от панкреаса. Екскретира се в неактивна форма (за да не увреди тъканите по пътя към червата), след това ензимът тънко червого превръща в активен трипсин. Разцепва пептидните връзки на аминокиселините... Научно-технически енциклопедичен речник
Храносмилателен ензим, произведен като неактивен трипсиноген от панкреаса на хора и животни; разгражда протеините в червата... Голям енциклопедичен речник
ТРИПСИН, трипсин, мн. не, съпруг. (от гръцки tripsis смилане) (биол.). Вещество в панкреатичния сок, което превръща протеините в по-прости, разтворими съединения. РечникУшаков. Д.Н. Ушаков. 1935 1940 ... Обяснителен речник на Ушаков
Протеолитичен ензим, синтезиран от клетките на панкреаса под формата на неактивен прекурсор на трипсиноген. Активира панкреатичните проензими и заема ключова позиция в храносмилането в тънките черва. В кристален ...... Биологичен енциклопедичен речник
Съществува., брой синоними: 4 лекарство (1413) протеаза (4) ензим (253) ... Речник на синонимите
трипсин- Един от основните храносмилателни (протеолитични) ензими, катализиращ хидролизата на пептиди и други съединения на мястото на връзките, в които участват карбоксилни групи на аргинин и лизин)